血管紧张素转换酶（ACE2）

ACE2的生物信息学特性

血管紧张素转换酶2（angiotensin converting enzyme II，ACE2）是ACE的第一个已知人类同源物，定位于X染色体p22位点，包含18个外显子。ACE2是由805个氨基酸组成的Ⅰ型膜结合糖蛋白，包括一个N末端信号肽，一个金属羧基多肽酶活化位点（序列为His-Glu-X-X-His的锌结合区），一个跨膜区以及一个C端胞质结构域，其与ACE的N末端催化结构域具有42％的同源性。

ACE2与2019新型冠状病毒（2019-nCoV）

SARS-CoV感染人体的途径，主要通过三个S1-S2异二聚体组成的三聚体SARS冠状病毒S糖蛋白与宿主细胞表面受体血管紧张素转换酶2（angiotensin converting enzyme II，ACE2）结合，并通过融合前到融合后的构象转换介导病毒膜和细胞膜的融合，完成入侵过程。同源性建模显示，2019-nCoV具有与SARS-CoV相似的受体结合结构域。在SARS感染的5个关键位点中，虽然只有1个被新型冠状病毒保留，其余4个有氨基酸的替换和变化，但相关研究表明2019-nCoV依然是通过与ACE2受体结合导致人体感染，并且其与ACE2的结合模式几乎和SARS-CoV RBD相同。

ACE2与2019-nCoV RBD的关系

新冠状病毒通过S蛋白上受体结合域RBD与宿主细胞的受体ACE2结合，这是病毒感染的起始步骤。发表在BioRxiv的文章“Crystal structure of the 2019-nCoV spike receptor-binding domain bound with the ACE2 receptor”中，作者利用X射线衍射技术，解析了2019-nCoV表面刺突糖蛋白受体结合区与人受体ACE2蛋白复合物的晶体结构，结构分析确定了2019-nCoV中对ACE2结合至关重要的残基，其中大多数是高度保守的或与SARS-CoV RBD中的残基具有相似的侧链特性。这种结构和序列上的相似性强烈支持2019-nCoV和SARS-CoV RBD之间会发生融合进化，从而改善与ACE2的结合。

2019-nCoV RBD/ACE2和SARS-CoV RBD/ACE2的接触残基